Enzimas: biocatalisadores de importância biológica

As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

As enzimas actuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.
São, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

Propriedades das enzimas:

• São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.

• Actuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH.

• Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

Especificidade enzima/substrato:

As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.

Esta especificidade deve-se à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato.

Alguns modelos procuram explicar a especificidade enzima/substrato:

- Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura.



- Modelo do Encaixe Induzido que prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima ajustaria-se à molécula do substrato na sua presença.




Factores Externos que influenciam a actividade enzimática:

- Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura óptima; a partir dela, a actividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula.

- pH: Idem à temperatura; existe um pH óptimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.


Inibição enzimática:

Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a actividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível;

Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:

- Inibição Enzimática Reversível Competitiva: quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;

O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato.
Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.

- Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima num sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;

Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.

Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.

Cofactores enzimáticos e coenzimas:

Cofactores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofactores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inactiva.



A fracção protéica de uma enzima, na ausência do seu cofactor, é chamada de apoenzima.

Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima.

Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que actuam em conjunto com as enzimas. Podem actuar segundo 3 modelos:

- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato;
- Ligando-se covalentemente num local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima;
- Actuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.